Um die Struktur von biologischen Makromolekülen wie Proteinen oder Nukleinsäuren mittels Röntgenstrahlen zu analysieren, benötigt man große und möglichst perfekt gewachsene Kristalle dieser Substanzen. Die Schwerkraft verhindert aber das ungestörte Wachstum solcher Kristalle. Experimente in Schwerelosigkeit sind daher ein probates Mittel, um besonders reine und große Kristalle zu züchten.
Im Rahmen der Shenzhou-8-Mission wollen Wissenschaftler der Universität Hamburg in Kooperation mit Partnern der Akademie der Wissenschaften in Peking zwei ausgewählte Proteine kristallisieren. Dabei handelt es sich um ein Schlüsselenzym des Vitamin-B1-Stoffwechsels des Bakteriums Staphylococcus sowie ein wichtiges Eiweiß des Malariaerregers Plasmodium. Beide Proteine bieten ideale Ansatzpunkte, um Wirkstoffe gegen die heute bereits weitgehend antibiotika-resistenten Organismen zu entwickeln. Doch hierzu benötigen die Forscher die genaue Struktur der Proteine.
Nach der Rückkehr der Enzymkristalle aus dem Weltraum werden die Wissenschaftler in Peking Röntgenstrukturanalysen durchführen, um Strukturdaten mit möglichst hoher Auflösung zu erhalten. Die beteiligten Forscher aus China und Deutschland erhoffen sich, anhand dieser Daten neue Erkenntnisse zum strukturbasierten Design neuer Pharmaka ableiten zu können.